Quanto rapidamente una proteina può modifica la sua struttura? A questa domanda risponde una ricerca pubblicata nell'ultimo numero della rivista “Journal of Molecular Biology” (http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2010.05.057), da due ricercatori dell’Università di Palermo: Matteo Levantino e Antonio Cupane, in servizio presso il Dipartimento di Scienze Fisiche e Astronomiche. I due studiosi hanno dimostrato che l'emoglobina umana è in grado di cambiare la sua struttura quaternaria in appena 2 microsecondi, molto più rapidamente di quanto ritenuto finora.
Questo nuovo risultato è stato ottenuto applicando una tecnica sperimentale messa a punto dagli stessi ricercatori palermitani presso il sincrotrone di Grenoble in collaborazione con un team internazionale e recentemente presentata in un articolo pubblicato sulla prestigiosa rivista “Nature Methods” (http://dx.doi.org/10.1038/nmeth.1255). Gli ultimi risultati sull’emoglobina, a cui è stata dedicata la copertina del numero di Journal of Molecular Biology del 30 luglio 2010, sono stati ottenuti in collaborazione con Michael Wulff del sincrotrone di Grenoble e Marco Cammarata, un giovane ricercatore della Stanford University che ha conseguito il dottorato di ricerca in fisica presso l’Ateneo di Palermo sotto la supervisione di Antonio Cupane.